Bacterial Iron Transport: Coordination Properties of Pyoverdin PaA, A Peptidic Siderophore of Pseudomonas aeruginosa
Résumé
La Pyoverdine PaA est un sidérophore peptidique excrété par Pseudomonas aeruginosa. Sa structure a été déterminée, en l'absence de cristaux, par RMN et par spectrométrie de masse en mode FAB (1,2). Les constantes de protonation du ligand libre et les constantes de stabilité des complexes ferriques et ferreux ont été déterminées et sont comparables aux valeurs correspondantes obtenues pour un sidérophore trihydroxamate, la ferrioxamine B. Le potentiel de réduction des complexes ferriques est accessible à des systèmes d'oxydo-réduction connus dans les milieux biologiques. Les cinétiques de formation et de dissociation des complexes ferriques de la Pyoverdine PaA montrent un mécanisme pas à pas avec la formation rapide de complexes ferriques protonés intermédiaires qui pourraient être les espèces labiles impliquées dans le mécanisme de libération du fer à l'intérieur des cellules( 3). Des cinétiques d'échange du fer entre l'EDTA ou la transferrine et la pyoverdine seront aussi présentés.
